举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,请解释。

kuaidi.ping-jia.net  作者:佚名   更新日期:2024-07-17
【答案】:竞争性抑制剂的特点:①抑制剂以非共价键与酶结合,用超滤、透析等物理方法能够解除抑制;②抑制剂的结构与底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心;③抑制剂使反应速度降低,Km值增大,但对Vmax并无影响;④增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。
竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如,某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤及谷氨酸为原料合成二氢叶酸,并进一步生成四氢叶酸,四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似,是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力,阻碍核酸的生物合成,抑制细菌的繁殖,达到抑菌的作用。

  • 举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的...
    答:【答案】:竞争性抑制剂的特点:①抑制剂以非共价键与酶结合,用超滤、透析等物理方法能够解除抑制;②抑制剂的结构与底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心;③抑制剂使反应速度降低,Km值增大,但对Vmax并无影响;④增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的...
  • 举例说明竞争性抑制的特点和临床意义
    答:竞争性抑制是可逆抑制过程,不破坏酶结构,不改变酶浓度,如果选择的抑制剂合适的话,对正常代谢过程影响较小,也就是副作用比较小。
  • ...是酶的竞争性抑制作用?并举一例说明竞争性抑制在医学或药学中的应用...
    答:竞争性抑制作用:抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用。特点为:a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d.动...
  • 竞争性抑制作用的特点是什么?(什么是竞争性抑制作用(有哪些特点)
    答:4、竞争性抑制作用的实际意义。1.竞争性抑制作用的特点:抑制剂和底物在结构上有类似之处,和底物竞争酶的活性部位,当抑制剂和酶的活性部位结合后,底物则不能和酶结合,同样反之。2.相关知识:一、竞争性抑制作用的机理:抑制剂和底物在结构上有类似之处。3.可能结合在底物所结合的位点,如结合基团...
  • 竞争性抑制的特点
    答:3 减少酶和底物的感染力。留意:融合在酶的同一位置及其构造相近并并不是竞争抑止的必要标准,缓聚剂融合的位置阻拦底物和酶的融合,即造成室内空间位阻还可以导致竞争抑止。竞争抑止就是指来根据提升底物浓度值能够大逆转的一种酶抑止种类。非竞争抑源制(noncompetitive inhibition)就是指缓聚剂在酶的...
  • ...性抑制与非竞争性抑制的特点,举例说明竞争性抑制作用在药理学上的...
    答:竞争性抑制,抑制剂的化学结构与底物相似,能与底物竞争酶活性中心,从而阻碍与底物结合,形成中间产物。非竞争性抑制,抑制剂与酶活性中心外的必必需集团结合,改变了没活性中心的构象,影响酶对底物的催化作用,使酶—底物—抑制剂复合物不能进一步释放出产物。
  • 竞争性抑制作用的动力学特点是
    答:竞争性抑制作用的动力学特点是Km增大,Vmax不变。抑制剂与底物竞争酶的活性部位,当抑制剂与酶的活性部位结合后,底物就不能再与酶结合。竞争性抑制作用(competitive inhibition)指的是有些抑制剂和酶底物结构相似,可与底物竞争酶活性中心,从而抑制酶和底物结合成中间产物。通过增加底物浓度可以逆转的一...
  • 竞争性抑制的作用特点
    答:以下是竞争性抑制的作用特点:1、竞争性抑制通常会减少同一生境中某些物种的数量,尤其是在生境资源有限的情况下。由于资源供需的失衡,一些物种会在竞争中败下阵来,数量减少。2、竞争性抑制也可以维持一个生境中物种的多样性,通过减少某些物种的数量,使得其他物种有更多的空间和资源去生长和繁殖,从而...
  • 竞争性抑制剂有何特征?如何消除它对酶的抑制作用
    答:竞争性抑制剂在分子结构上与底物相似,酶促反应中,抑制剂和底物竞争与酶的活性中心结合。消除方法:添加底物的浓度,增加底物与酶结合的机会。竞争性抑制剂的结构特征 ①底物类似物例如,α-葡糖苷酶抑制剂如阿卡波糖(acarbose)、伏格列波糖(voglibose)和米格列醇(Miglitol)②过渡态类似物如苯甲酰丙...
  • 竞争性抑制作用特点是指?
    答:竞争性抑制作用的特点是指抑制剂与酶的底物竞争酶的活性中心。酶的竞争性抑制剂作用原理:与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性,能与底物竞相争夺酶分子上的结合位点,从而产生酶活性的可逆的抑制作用。