酶的竞争性抑制剂具有哪种动力学效应

kuaidi.ping-jia.net  作者:佚名   更新日期:2024-07-04
Km升高Vm不变。竞争性抑制剂对酶促反应的影响,竞争性抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,如果抑制剂浓度恒定,则在低底物浓度时抑制作用最为明显,增大浓度,抑制作用随之降低,直到浓度增大至很浓时,抑制作用近于消失,达到未加抑制剂时的最大反应速度(Vmax)水平,表观反应常数Km升高,Vmax不变,抑制程度只与抑制剂浓度有关。

  • 酶的竞争性抑制物具有的动力学效应为
    答:本题考查竞争性抑制剂对酶促反应的影响,竞争性抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,Km↑,Vmax不变。
  • 酶的竞争性抑制有下列何种酶促反应动力学的效应
    答:竞争性抑制作用:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而Vmax不变。非竞争性抑制作用:抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶一底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小,但Km不变。故选A。
  • 一种酶的竞争性抑制剂将有下列的哪种动力学效应?( )A.Km增加,Vmax不变...
    答:竞争性抑制剂与酶的结合是可逆的.当底物浓度远远高于抑制剂的浓度时,酶的活性部位不易被抑制剂占据,底物可以照常反应,所以Vm不变.由于需要更高的底物浓度才能达到Vm,所以Km增大.所以A正确.故选:A.
  • 竞争性抑制剂对酶具有哪种动力学效应
    答:Km增加,Vmax不变。竞争性抑制剂是产生竞争性抑制作用的抑制剂,竞争性抑制剂对酶具有Km增加,Vmax不变的动力学效应。竞争性抑制剂与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性,能与底物竞相争夺酶分子上的结合位点,从而产生酶活性的可逆的抑制作用。
  • 酶的竞争性抑制剂具有哪种效应
    答:Vmax不变,Km增大的动力学效应。酶的竞争性抑制剂与底物在酶的活性位点上竞争,当抑制剂与底物浓度比值增大时,酶促反应的Vmax不变,Km增大,从而抑制了酶促反应的速度。
  • 酶的竞争性抑制剂具有哪种效应
    答:V不变,Km增大。依据酶的动力实验表明,酶的纯粹竞争性抑制剂具有的动力学效应是V不变,Km增大。酶(enzyme)是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。
  • 竞争性抑制作用的动力学特点是
    答:竞争性抑制作用的动力学特点是Km增大,Vmax不变。抑制剂与底物竞争酶的活性部位,当抑制剂与酶的活性部位结合后,底物就不能再与酶结合。竞争性抑制作用(competitive inhibition)指的是有些抑制剂和酶底物结构相似,可与底物竞争酶活性中心,从而抑制酶和底物结合成中间产物。通过增加底物浓度可以逆转的一...
  • 竞争性抑制剂简介
    答:这种类型的抑制剂具有独特的动力学特性,表现为表观反应常数(Km)增大。这意味着需要更高的底物浓度来达到相同的反应速率。然而,Vmax,即酶的最大反应速率,保持不变。这表明抑制剂并未改变酶的总活性,只是改变了底物与酶结合的效率。以琥珀酸脱氢酶为例,丙二酸和草酰乙酸就是典型的竞争性抑制剂,...
  • 竞争性抑制作用的动力学特点是
    答:竞争性抑制作用的特点:抑制剂与底物在结构上有类似之处,与底物竞争酶的活性部位,当抑制剂与酶的活性部位结合后,底物则不能与酶结合,同样反之。竞争性抑制作用的机理:1、抑制剂与底物在结构上有类似之处。2、可能结合在底物所结合的位点,如结合基团上,从而阻断了底物和酶的结合。3、降低酶和...
  • 酶抑制作用从酶动力学的观点又可分为三种类型
    答:酶的抑制作用从酶动力学的角度,主要分为三种类型:竞争性抑制、反竞争性抑制和非竞争性抑制。首先,竞争性抑制作用表现为抑制剂(I)与底物(S)竞争游离酶(E)的结合位点。I与S在结构上相近,如琥珀酸脱氢酶的抑制剂丙二酸与底物琥珀酸就是同系物。当I存在时,ES复合体无法再结合I,反向则不行,...